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The Power to Dissociate – Die Proteinsynthese-Maschinerie in der Wiederaufbereitung
Februar 2011. Die Übertragung der genetischen Information in Proteine, die antreibenden Motoren der Zelle, ist essentiell für die Existenz allen Lebens. Das Ribosom, ein hochkomplexes und dynamisches Ribonukleinmakromolekül, katalysiert die Translation der Information. Die Translation verläuft in allen Organismen in vier universellen Schritten, der Initiation, Elongation, Termination und dem Ribosom-recycling. Dennoch gibt es zwischen den einzelnen Domänen des Lebens fundamentale Unterschiede bei dem genauen Vorgang der Syntheseschritte. Gekrönt durch den Nobelpreis im Jahr 2009 konnten essentielle Details der ersten drei Schritte der Proteinbiosynthese und die dreidimensionale Struktur des Ribosomes aufgeklärt werden. Der finale Schritt, das Ribosomenreycling, ist in Eukaryonten und Archaeen dennoch bisher weitestgehend ungeklärt. In einer aktuellen Forschungsarbeit der Gruppe um Prof. Robert Tampé (Goethe-Universität Frankfurt) in Zusammenarbeit mit den Max-Planck-Instituten in Frankfurt und Marburg sowie der Universität Rom konnte ABCE1, ein Mitglied der ATP-binding cassette Proteinfamilie, als ein neuartiger und essentieller Faktor dieses Prozesses identifiziert werden. Zudem konnten grundlegende Einblicke über die Funktionsweise von ABCE1gewonnen werden. Die Forschungsergebnisse wurden am 3 Februar 2011 in den Proceedings of the National Academy of the USA publiziert.
Kontakt
Prof. Dr. Robert Tampé
Institut für Biochemie
Goethe-Universität Frankfurt
Frankfurt am Main
Germany
Tel.: +49 (0)69 79829 475/76
Fax: +49 (0)69 798 29495
e-mail: tampe@em.uni-frankfurt.de
www.biochem.uni-frankfurt.de
http://www.pnas.org/content/early/2011/01/31/1015953108.abstract
Veröffentlichung
Dominik Barthelme, Stephanie Dinkelaker, Sonja-Verena Albers, Paola Londei, Ulrich Ermler, Robert Tampé. 2011. Ribosome recycling depends on a mechanistic link between the FeS cluster domain and a conformational switch of the twin-ATPase ABCE1. Proceedings of the National Academy of Sciences USA. Published online before print 3 February 2011, doi: 10.1073/pnas.1015953108