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Die neuartige Struktur einer Cytochrom-c-Oxidase gibt wichtige Hinweise zum Mechanismus der Zellatmung

Juli 2010. Häm-Kupfer-Oxidasen (HCOs) spielen eine zentrale Rolle in der Atmungskette aller aerob atmenden Organismen, da sie in einer gekoppelten Reaktion die Reduktion von Sauerstoff und den Transport von Protonen über eine biologische Membran katalysieren. Ein von Hartmut Michel am Max-Planck-Institut für Biophysik geleitetes Team untersuchte die Struktur einer HCO der C-Familie, um neues Licht auf das komplexe Zusammenspiel dieses noch nicht im Detail geklärten Prozesses zu werfen.

HCOs der C-Familie sind essentiell für die Stickstofffixierung in Knöllchenbakterien der Pflanzen und für die Pathogenität vieler Bakterien. Das Team veröffentlichte vor kurzem eine Kristallstruktur der cbb3-Oxidase des Bakteriums Pseudomonas stutzeri in der Zeitschrift Science. Diese Struktur zeigt, wie die Anlieferung von Elektronen anders als bei den A- und B-Familien erfolgt. Bei den C-HCOs gibt es, ähnlich wie bei den B-HCOs, nur einen Weg, über den Protonen über eine alternative Tyrosin-Histidin Verbindung zum aktiven Zentrum transportiert werden können. Strukturelle Unterschiede um Häm b und Häm b3 deuten auf einen anderen redox-getriebenen Protonenpumpmechanismus hin. Diese Unterschiede könnten z.T. die höhere Aktivität der HCOs der C- Familie bei niedrigen Sauerstoffkonzentrationen erklären.  Mehr ...

 

Kontakt: Hartmut Michel, Max-Planck-Institut für Biophysik, Max-von-Laue-Straße 3, 60438 Frankfurt/Main,  hartmut.michel@mpibp-frankfurt.mpg.de

Veröffentlichung: Sabine Buschmann, Eberhard Warkentin, Hao Xie, Julian D. Langer, Ulrich Ermler, Hartmut Michel. 2010. The Structure of cbb3 Cytochrome Oxidase Provides Insights into Proton Pumping. Science: veröffentlicht online am 24. Juni 2010. DOI: 10.1126/science.1187303.